Obtenção e caracterização química e nutricional de diferentes concentrados de caseína
Palabras clave:
coágulo de caseína, leite, micelas de caseína, valor nutritivoResumen
Objetivo
O objetivo deste trabalho foi avaliar a composição centesimal, o perfil de aminoácidos e as características nutricionais de três concentrados de caseína, obtidos do leite bovino por diferentes processos.
Métodos
Os concentrados de caseína foram analisados pelos seguintes processos: uma caseína comercial, obtida por precipitação ácida seguida de neutralização; caseína obtida pela coagulação enzimática; caseína micelar obtida, respectivamente, pelos processos de microfiltração e diafiltração em membrana. A composição centesimal foi determinada por meio de procedimentos descritos no manual Official Methods of Analysis. O perfil de aminoácidos foi determinado após hidrólise ácida da proteína (HCl 6N, 105°C, 22h) em auto-analisador de aminoácidos, dotado de coluna de troca catiônica e reação pós-coluna com ninidrina. Os perfis de aminoácidos essenciais dos diferentes concentrados de caseína foram comparados e estão de acordo com o padrão Food and Agriculture Organization/World Health Organization, para crianças de 2 a 5 anos de idade. O valor nutritivo foi determinado em ratos da linhagem Wistar, recém desmamados, por meio dos índices, digestibilidade aparente da proteína, quociente de eficiência líquida da proteína e quociente de eficiência protéica operacional.
Resultados
A caseína comercial apresentou maior concentração de proteína (92,0%), que a caseína micelar (86,0%) e o coágulo de caseína (72,0%). Os animais nas dietas com as diferentes fontes de proteína, não apresentaram diferenças significativas quanto ao ganho de peso e ingestão de dieta. Maior digestibilidade (93,8%) foi verificada na caseína comercial, comparada à dos outros dois concentrados (91,0%).
Conclusão
Os concentrados de caseína apresentaram diferenças quanto à composição centesimal, sendo a caseína comercial superior na concentração protéica. O coágulo de caseína apresentou resultados inferiores aos demais concentrados, quanto aos índices quociente de eficiência líquida da proteína e quociente de eficiência protéica operacional.
Citas
Sgarbieri VC. Proteínas em alimentos protéicos: propriedades, degradações, modificações. São Paulo: Varela; 1996.
Davian C, Farnelart MH, Pierre A, Gouderanche H, Maubois JL. Rennet coagulation of skin milk and curd drainage: Effect of pH, casein concentration, ionic strength and heat treatment. Le Lait. 2000. 80(4):397-415.
Gaucheron F, Le Graët Y, Briard V. Effect of sodium chloride addition on the mineral equilibrium of concentrated and acidified casein micelles. Milchwissenschaft. 2000: 55(2):82-6.
Wong DWS, Camirant WM, Pavlath AE. Structures and functionalities of milk proteins. Crit Rev Food Sci Nutr. 1996; 36(8):807-44.
Southward CR. Utilization of milk components. In: Modern dairy technology – advances in milk processing. New York: Elselvier; 1986. p.317-68.
Fox PF. The milk protein system. In: Fox PF, editor. Developments in dairy chemistry - 4. London: Elsevier; 1989. p.1-55.
Kinsella JE. Milk proteins: physico-chemical and functional properties. Rev Food Sci Nutr. 1984; 21 (2):197-262.
Giese J. Proteins as ingredients: types, functions, applications. Food Technol. 1994; 48(10):50-60.
Southward CR. Use of casein and caseinates. In: Fox PF, editor. Development in dairy chemistry. New York: Elselvier; 1989. p.173-224.
Torres JA. Addible films and coating from proteins. In: Hettiarachechy NS, Ziegler GR, editors. Protein functionality in food systems. New York: Marcel Dekker; 1994. p.467-507, 519.
Smithers G. Value added milk protein products. Austr Biotechnol. 1991; 1(1):36-9.
Punidadas P, Rizvl SSH. Separation of milk proteins into fractions rich in casein or whey proteins by cross flow filtration. Food Res Inter. 1998; 31(4):265-72.
Ferreira CV. Influência da velocidade tangencial e da pressão transmembrana na obtenção de caseína por microfiltração [dissertação]. Campinas: Faculdade de Engenharia de Alimentos, Universidade Estadual de Campinas; 2001.
Osterland N. New developments in membrane processing. Proceedings of the 25th International Dairy Congress, Sep 21-24, Aarhus, Denmark, International Dairy Federation; 1988. p.30-1.
Boland M, MacGibbon A, Hill JP. Designer milks for the new millennium. Livestock Prod Sci. 2001; 56:117-22.
Creamer LK, Pearce LE, Hill JP, Roland MJ. Milk and dairy products in the 21st century. J Agric Food Chem. 2002; 50:(25)7187-93.
Association of Official Analytical Chemists. Official Methods of Analysis. 15th ed. Washington, DC; 1990.
Bligh EG, Dyer WJ. A rapid method of total lipid extraction and purification. Can Biochem Physiol. 1959; 37(8):911-7.
Association of Official Analytical Chemists. Official Methods of Analysis. 16th ed. Washington, DC; 1995.
Spies JR. Determination of tryptofan in proteins. Analyt Chem. 1967; 39(12):1412-5.
Food and Agriculture Organization of the United Nations. Report on a joint FAO/WHO Expert Consolation on Protein Quality Evaluation. Bethesda; 1990.
Henley EC, Kuster JM. Protein quality evaluation by protein digestibility-corrected amino scoring. Food Technol. 1994; 48(4):74-77.
Reeves PGPG, Nielsen FH, Fahey GN. AIN-93. Purified diets for laboratory rodents: Final report of the American Institute of Nutrition ad hoc Writing Committee on the formulation of the AIN-76. Rodent diet. Nutrition. 1993; 123:(11) 467-72.
Sgarbieri VC. Alimentação e nutrição: fator de saúde e desenvolvimento. São Paulo; Almed; 1987.
Gomes FP. Curso de estatística experimental. 10. ed. São Paulo: Nobel; 1982.
Fox PF, McSweeney PLH. Milk proteins. In: Dairy chemistry and biochemistry. London: Blackie Academic; 1998. p.147-238.
Friedman M. Nutritional value of proteins from different food sources. A review. J Agric Food Chem. 1996; 44(1):6-29.
Descargas
Publicado
Cómo citar
Número
Sección
Licencia
Derechos de autor 2023 Janesca Alban ROMAN, Valdemiro Carlos SGARBIERI
Esta obra está bajo una licencia internacional Creative Commons Atribución 4.0.
